生物化學總結酶

一、酶的概論

1.定義：具有高效性與特異性的生物催化劑。

2.酶作為生物催化劑的特點：

a.酶具有很高的催化效率。

b.酶具有高度專一性。

c.酶易失活。

d.酶活性受到調節和控制。

3.酶作用專一性的機制與假說:鎖鑰學說、誘導契合學說。

4.酶的化學組成：

5.酶的命名：反應物：反應物+反應型別+酶。

6.六大酶類：

二、酶的催化原理

1.酶通過降低反應的活化能，從而使反應速率增大。

2.酶與底物複合物的形成：。

3.酶的活性部位：蛋白質的結構決定功能，酶活性部位的結構特點決定酶行使其催化功能的特點（高效性、專一性）。活性部位是酶結合和催化底物反應的場所，是酶分子表面的一小部分割槽域，其功能基團包含催化基團與結合基團。

特點：a.活性部位在酶分子整個體積中只佔很小的一部分。

b.酶的活性部位具有三維立體結構。

c.酶的活性部位是酶分子上的一個裂隙。

d.活性部位具有與底物相對互補的結構，酶活性部位具有柔性，可發生誘導契合。

e.底物通過非共價作用結合到酶分子上。

f.活性部位對酶的整體構象具有依賴性。

4.影響酶催化效率的因素：（改變反應途徑降低活化能）

非共價作用：鄰近效應與定向效應、底物的形變與誘導契合(←過渡態理論)。

共價作用：酸鹼催化、共價催化、金屬離子催化。

(1).鄰近效應：酶與底物結合以後，使原來遊離的底物集中於酶的活性部位，從而減小底物之間或底物與酶的催化基團之間的距離，提高底物有效濃度，使反應更容易進行，增加反應速率的一種效應。定向效應：反應物的反應基團之間、以及酶的催化基團與底物的反應基團之間的正確定位和取向產生的效應。

(2).當酶與底物結合後，酶與底物之間的非共價作用可以使底物分子圍繞其敏感鍵發生形變，從而促進底物過渡態的形成，反應活化能被降低，反應速率得以加快。酶與底物結合時，在底物發生形變的同時，酶活性部位的構象也在底物的影響作用下發生改變，二者的形變導致酶與底物更好地結合，形成一個互相契合的酶－底物複合物。

(3).結合能與過渡態理論：結合能來自酶與底物之間的非共價作用。結合能被用於降低活化能。酶與底物過渡態之間產生最多最適的非共價作用，釋放最多結合能。與酶經誘導契合調整後的構象最匹配的是底物經形變產生的過渡態，酶與底物過渡態的親和力要大於酶與底物或產物的親和力。過渡態理論的證明（如抗體酶、競爭性抑制劑）。

(4).酸鹼催化:通過向反應物提供質子或從反應物接受質子以穩定過渡態，加速反應的一類催化機制.

共價催化:催化劑通過與底物形成不穩定的共價中間複合物，降低反應活化能，從而提高反應速度的機制。金屬離子催化:通過結合底物為反應定向，電荷遮蔽與穩定作用，在氧化還原反應中起傳遞電子作用。

5.酶具有高催化效率的分子機理是：酶分子的活性部位結合底物形成酶－底物複合物，在酶的幫助作用下（包括共價作用與非共價作用），底物進入特定的過渡態，由於形成此類過渡態所需要的活化能遠小於非酶促反應所需要的活化能，因而反應能夠快速、順利地進行，形成產物並釋放出遊離的酶，使其能夠參與其餘底物的反應。一種酶的催化作用常常是多種催化機制的綜合作用。酶的活性部位一般都含有多個與酶催化作用相關的基團，可以通過協同作用。

6.胰凝乳蛋白酶催化反應機制：催化三聯體，共價催化＋酸鹼催化。

三、酶促反應動力學

在酶催化的反應中，酶先與底物形成酶－底物中間複合物。當底物分子在酶作用下發生化學變化後，中間複合物再分解成產物和酶。

1.米氏常數Km的意義：米氏常數是反應速度為最大值的一半時的底物濃度，大小隻與酶的性質有關，與酶的濃度無關；不同的酶具有不同Km值。Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩衝體系中測定的，不同條件下具有不同的Km值。

1/Km值可用於近似地表示酶與底物之間的親和程度：1/Km值大表示親和程度大;1/Km值小表示親和程度小。Km值可用於計算酶促反應初速率v，

在一定酶濃度下，Vmax是常數；Vmax值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩衝體系中測定的，不同條件下具有不同的Vmax值。

的意義：kcat表示當酶被底物飽和時每秒鐘每個酶分子轉換底物的分子數，稱為轉換數（TN）或催化常數。kcat通常等於多步反應中單一限度步驟的反應速率常數，例如kcat可等於經典米氏動力學反應過程的k3。kcat值越大，表示酶的催化效率越高。

生理條件下，[S]?Km時，kcat/Km的值可以作為酶促反應速率大小的衡量。kcat/Km可用於綜合反映酶的催化能力。

3.影響酶促反應速率的因素：

酶的抑制作用：改變酶的必需基團的化學性質，引起酶活力降低或喪失的作用。

a.不可逆的抑制作用:抑制劑與酶的必需基團通常以共價鍵結合，引起酶的永久性失活。

b.可逆的抑制作用:抑制劑與酶蛋白以非共價鍵結合，引起酶活性暫時性喪失。抑制劑可以通過透析、超濾等物理方法被除去，並且能部分或全部恢復酶的活性。分為：競爭性抑制、非競爭性抑制、反競爭性抑制。

四、酶的調控

1.方式：改變酶的數量與分佈(同工酶)，改變酶個體的活性(改變酶的結構、直接干涉酶與底物的相互作用)。

2.通過改變酶結構調控酶活性：別構調控、可逆的共價修飾、酶原啟用(蛋白激酶A的啟用、表皮生長因子受體的啟用)。

3.別構調控：許多酶除具有活性部位外，還具有調節部位，酶的調節部位可以與某些化合物可逆地非共價結合，使酶發生構象的改變，進而改變酶的催化活性，這種酶活性的調節方式稱為酶的別構調控。別構調控可分為同促別構調控與異促別構調控，同促別構調控中，酶的活性部位和調節部位是相同的，效應物是底物；異促別構調控中，酶的活性部位和調節部位是不同的，效應物是非底物分子。

同促別構調控：底物分子本身對別構酶的.調節作用。別構酶底物濃度對反應速率的動力學曲線不是雙曲線，是S形曲線。

異促別構調控：非底物分子的調節物對別構酶的調節作用。

4.酶別構調控的一般機理：別構酶的結構基礎－寡聚酶結構。酶的某個活性部位結合底物後，構象改變的資訊在酶分子中進行傳遞，最終產生效應，影響酶的總活性狀態。多肽鏈之間的介面作為分子開關起關鍵作用。非底物效應物通過與非活性部位（調節部位）結合，引起酶構象的變化，最終影響酶的總活性狀態。

5.酶別構調控的意義：在酶水平對代謝進行調節，反饋抑制。

6.可逆的共價修飾：由其它的酶對共價調節酶進行可逆共價修飾，使其在活性形式和非活性形式之間相互轉變，從而調節酶活性。蛋白質的磷酸化是一種重要的可逆的共價修飾形式，指由蛋白激酶催化的把ATP或GTP位磷酸基轉移到底物蛋白質氨基酸殘基上的過程，其逆過程是由蛋白磷酸酶催化的水解反應，稱為蛋白質的脫磷酸化。在訊號傳遞體系中，通過各級蛋白激酶介導的啟用反應，構成了級聯式放大反應的主體。

7.酶原的啟用：在蛋白酶的專一作用下，酶原結構發生改變，形成酶的活性部位，變成有活力的酶的活化過程。

酶原：在生物體內被合成的，不具有催化活性的酶的前體。

8.許多酶的調控作用是各種調控作用的組合。